Zum Einstieg
Der Ausdruck bezeichnet in der Biochemie keine Empfindung und keinen Zustand, sondern eine Kette von Reaktionen: Nährstoffe werden zerlegt, die dabei frei werdenden Elektronen über eine Reihe von Proteinen weitergereicht, und am Ende dieser Reihe entsteht Adenosintriphosphat. Diese Kette läuft in jeder kernhaltigen Zelle ab, unabhängig davon, ob jemand sie bemerkt. Genau in diesem engen, chemischen Sinn wird der Begriff auf dieser Domain gebraucht.
Zwei Metalle tauchen in dieser Kette an sehr verschiedenen Stellen auf. Eisen erscheint dort, wo Elektronen von einem Protein zum nächsten wandern und wo ein Molekül umgebaut werden muss, bevor es weiterverarbeitet werden kann. Magnesium erscheint dort, wo Phosphatgruppen im Spiel sind — also praktisch bei jedem Schritt, an dem Adenosintriphosphat gebildet, gebunden oder gespalten wird.
Prehnitterrasse veröffentlicht dazu einen Sachtext. Er beschreibt Enzyme, Bindungsgeometrien und Messgrößen. Er nennt keine Beschwerden, keine Personengruppen und keine Erzeugnisse mit Markennamen. Wo eine gesundheitsbezogene Angabe zitiert wird, steht sie im genauen Wortlaut der europäischen Positivliste und mit Nennung der Fundstelle — nicht als Zusammenfassung und nicht in eigenen Worten.
Wissenschaftliche Fakten zu zwei Mineralien — gemäß EU-Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Zum FachtextFür Eisen und für Magnesium führt das Unionsregister je einen eigenen Eintrag mit demselben Bezugspunkt. Die beiden Einträge stehen dort getrennt voneinander, jeder mit eigener Kennung und eigener Verwendungsbedingung. Sie werden deshalb auch hier getrennt wiedergegeben und nicht zu einer Formulierung zusammengezogen.
Ordnungszahl 26 · Übergangsmetall
Eisen kann zwischen zwei Oxidationsstufen hin- und herwechseln, ohne dabei seinen Platz im Protein zu verlassen. Diese Eigenschaft macht es zum Baustein von Zentren, die Elektronen aufnehmen und wieder abgeben. In den Mitochondrien sitzt Eisen dabei nicht nur in Porphyrinringen, sondern auch in Würfeln aus Eisen- und Schwefelatomen, die an Cystein-Seitenketten des Proteins hängen.
Hirse, Kürbiskerne, Linsen, Amaranth und Haferflocken zählen zu den pflanzlichen Erzeugnissen mit höheren Gehalten. Der Referenzwert der Nährwertkennzeichnung liegt bei 14 mg je Tag.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Ordnungszahl 12 · Erdalkalimetall
Magnesium wechselt seine Ladung nicht. Es bleibt zweifach positiv und wirkt genau dadurch: Es legt sich an die negativ geladenen Sauerstoffatome von Phosphatgruppen und hält sie in einer Lage, in der ein Enzym sie greifen kann. In Zellen liegt der größte Teil des freien Magnesiums deshalb nicht allein vor, sondern gemeinsam mit einem Nukleotid.
Sonnenblumenkerne, Mandeln, Bohnen, Buchweizen und Vollkorngetreide gehören zu den Erzeugnissen mit höheren Gehalten. Der Referenzwert der Nährwertkennzeichnung liegt bei 375 mg je Tag.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Wer die beiden Einträge nebeneinander liest, könnte annehmen, dass zweimal dasselbe gemeint ist. Chemisch stimmt das nicht. Die beiden Metalle greifen an verschiedenen Molekülklassen an, mit verschiedenen Bindungspartnern und in verschiedenen Zellkompartimenten. Die folgenden vier Abschnitte nennen jeweils ein konkretes Enzym und beschreiben, was das Metall dort tut.
Im Citratzyklus steht an zweiter Stelle eine Umlagerung: Aus Citrat wird Isocitrat, wobei eine Hydroxylgruppe von einem Kohlenstoffatom auf das benachbarte wandert. Das zuständige Enzym heißt Aconitase und trägt einen Würfel aus vier Eisen- und vier Schwefelatomen im aktiven Zentrum.
Der bemerkenswerte Punkt an diesem Würfel: Drei der vier Eisenatome sind über Schwefelbrücken an Cystein-Seitenketten des Proteins gebunden. Das vierte hat keinen solchen Partner. Es steht frei und bindet stattdessen zwei Sauerstoffatome des Substrats — eine Carboxylgruppe und die wandernde Hydroxylgruppe. Dieses eine, unvollständig verankerte Eisenatom hält das Molekül während der Umlagerung fest. Ohne Substrat ist es leicht ablösbar, was Aconitase zu einem der empfindlichsten Enzyme des Zyklus macht.
Der Zwischenstoff der Reaktion trägt den Namen cis-Aconitat und hat dem Enzym seinen Namen gegeben. Er entsteht, wenn Wasser abgespalten ist, aber noch nicht wieder angelagert wurde — und er verlässt die Bindetasche in der Regel nicht.
Neben der Aconitase kommen Eisen-Schwefel-Zentren in einer Reihe weiterer Proteine der Mitochondrienmembran vor. Sie treten in zwei Grundformen auf: als Paar aus zwei Eisen- und zwei Schwefelatomen oder als der bereits genannte Würfel aus je vier. Beide Formen haben eine gemeinsame Eigenschaft, die sie von organischen Kofaktoren unterscheidet.
Ein Flavin kann zwei Elektronen aufnehmen, ein Eisen-Schwefel-Zentrum nur eines. Die Ladung verteilt sich dabei über den gesamten Würfel, statt an einem einzelnen Atom zu sitzen — das Zentrum wechselt als Ganzes zwischen zwei Zuständen. Diese Beschränkung auf ein Elektron pro Schritt ist der Grund, warum in der inneren Mitochondrienmembran mehrere solcher Zentren hintereinandergeschaltet sind: Sie bilden eine Reihe von Haltestellen, entlang derer ein Elektron in Einzelschritten weitergereicht wird.
Die Abstände zwischen benachbarten Zentren liegen typischerweise unter 14 Ångström. Diese Größenordnung ist kein Zufall: Nur bis etwa dorthin ist der Sprung eines Elektrons zwischen zwei Zentren in biologisch brauchbarer Geschwindigkeit möglich.
„Eisen trägt zu einem normalen Energiestoffwechsel bei“ — Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Im vorletzten Schritt der Glykolyse wird aus 2-Phosphoglycerat unter Abspaltung von Wasser Phosphoenolpyruvat. Das Enzym Enolase braucht dafür nicht ein, sondern zwei Magnesium-Ionen je aktivem Zentrum. Das erste bindet, bevor das Substrat ankommt, und bringt die Bindetasche in ihre Arbeitsform. Das zweite lagert sich erst zusammen mit dem Substrat an und ist an der Abspaltung selbst beteiligt.
Diese Zweiteilung hat eine praktische Folge, die in jedem Labor sichtbar wird: Fluorid bildet zusammen mit Phosphat und einem der beiden Ionen einen Komplex, der die Bindetasche blockiert. Deshalb enthalten Blutröhrchen zur Glucosebestimmung Natriumfluorid — nicht als Konservierungsmittel im landläufigen Sinn, sondern weil der Abbauweg an genau dieser Stelle stehen bleibt und der gemessene Wert nicht weiter absinkt.
Adenosintriphosphat trägt an seinem Ende drei Phosphatgruppen, die zusammen bis zu vier negative Ladungen tragen. Ladungen dieser Dichte stoßen einander ab und machen das Molekül sperrig. Ein zweifach positives Magnesium-Ion legt sich zwischen zwei dieser Gruppen und hält sie in einer festen Winkelstellung.
Enzyme, die Adenosintriphosphat umsetzen, erkennen nicht das nackte Nukleotid, sondern diesen Komplex. Das gilt für die Kinasen der Glykolyse ebenso wie für den Kopfteil der ATP-Synthase in der inneren Mitochondrienmembran, an dem Adenosindiphosphat und anorganisches Phosphat zusammengeführt werden. In der Kristallstruktur dieses Kopfteils ist das Ion mit aufgelöst; es sitzt neben den beiden Phosphatgruppen, nicht außerhalb der Bindetasche.
„Magnesium trägt zu einem normalen Energiestoffwechsel bei“ — Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Rechnerisch liegt bei einem Erwachsenen deutlich mehr als die Hälfte des gesamten Magnesiumbestands im Skelett. Der Anteil, der für die hier beschriebenen Reaktionen in Frage kommt, ist der zelluläre — und der liegt zum größten Teil nicht frei, sondern an Nukleotide gebunden vor.
Was oben steht, ist die Kurzform. In der kostenpflichtigen Ausgabe ist die Reaktionsfolge vom Citrat bis zum Kopfteil der ATP-Synthase in einzelnen Schritten ausgeschrieben; der Vier-Eisen-Würfel der Aconitase erscheint als Schemazeichnung mit benannten Bindungspartnern, die Gehaltsaufstellungen zu beiden Elementen sind vollständig abgedruckt und um Spannweiten je Warengruppe ergänzt, und hinter jeder Zahl steht das Werk, dem sie entnommen wurde. Die Datei geht als PDF an die E-Mail-Adresse, die im Bestellvorgang hinterlegt wurde.
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